Ақуыз молекулаларының немесе ақуыз құрылымы құрылымдық деңгейлері

200 жылдан астам уақыт бойы зерттелуде ақуыз молекуласының құрылымы. Ол көптеген белоктар үшін белгілі. Олардың кейбіреулері (мысалы, инсулин, РНКазы) синтезделген болатын. амин қышқылдары ақуыз молекулаларының негізгі құрылымдық және функционалдық бірлігі. Сонымен қатар карбоксил және амин топтары және протеиндер олардың қасиеттерін анықтауға басқа да функционалдық топтар бар. карбокси аспарагин қышқылы немесе глутамин қышқылының тобы, лизин немесе гидроксилизин амин тобы, аргинин гуанидин тобы, гистидина имидазол тобы, серина және треонина гидроксил тобы, тирозин бір фенол тобының, цистит сульфгидрильные тобы, цистин дисульфидтік топ: Мұндай топтар жанынан branchings ақуыз молекуласының орналастырылған қамтиды Тиоэфирная тобы метионина, фенилаланин benzelnoe негізгі, басқа амин қышқылдарының алифаттық тізбектері.

ақуыз молекулалардың құрылымдық ұйымдастыру төрт деңгейі бар.

Белоктың негізгі құрылымы. ақуыз молекуласы амин қышқылдары, осылайша бастауыш құрылымын қалыптастыру, пептидтік облигациялар арқылы қосылады. Ол сапалы аминқышқылдарының құрамын, олардың саны мен қосылыстардың арасындағы ретіне байланысты болады. жиі Sanger анықталады ақуыз негізгі құрылымы. Сынақ ақуыз осылайша қалыптастыру, шешім ditroftorbenzola (ЕҚБ) қарастырылады dinitrophenyl-ақуыз (белок-DNP). Қалдық белок молекуласы және ЕҚБ-амин қышқылы түзіледі Кейіннен DNP-гидролизденген ақуыз. DNP-амин қышқылы осы қоспаны және өлшенетін гидролиз өндіріп отыр. гидролиз өнімдері қышқылы және dinitrobenzene аминоқышқылдар жатыр. ақуыз молекуласының қалған сондай-ақ ұзақ бүкіл молекуласы амин қышқылдарына айналады сынған емес, сондай-ақ DNP жаңа бөліктерін әрекеттеседі. амин қышқылдары сандық зерттеу негізінде жеке тұйықталу ақуыздың бастапқы құрылымын құрайды. ақуыздар инсулин, Миоглобин, гемоглобин, глюкагоне және көптеген басқалар) Белгілі негізгі құрылымы.

Edman ақуыз әдісімен фенил isothiocyanate қарастырылады. трипсин, пепсина, химотрипсин, peptidase, т.б. - Кейде протеолитических ферменттер пайдаланып

Белоктың орта құрылымы. Рентгендік талдау арқылы американдық ғалымдар, ақуыз полипептидтік тізбектер жиі альфа-спираль және кейде бета құрылымдардың түрінде бар екенін анықтады.

Альфа-спираль салыстырылады бұрандалы баспалдақтар, амин қышқылы қалдықтарын градус функциясын орындайды. молекулалардың фибриллярлық ақуыздар (жібек fibroin) полипептидтік тізбекті толықтай дерлік созылып (бета-құрылымы) және сутегі облигациялар тұрақтанды салалардағы түрінде ұйымдастырылған.

Альфа-спираль бар синтетикалық полипептидов (dederon, нейлон), өздігінен құрылуы мүмкін молекулалық салмағы 10-ден 20 мың. Иә. молекуласы белоктар белгілі бір учаскелерінде (инсулин, гемоглобин, РНКазы) пептидті тізбек альфа бұрандалы конфигурациясын бұзады, және басқа түріне бұрандалы құрылымын құрылады.

Белоктың үшінші реттік құрылымы. ақуыз молекуласының полипептидтік тізбектің Спираль бөліктер ақуыз молекуласының көлемі үшіншілік (үш өлшемді) құрылымы, формасы мен пішінін анықтауға әр түрлі қарым-қатынастар болып табылады. Ол автоматты түрде сол жоғары мамандандырылған құрылымы сенген және еріткіш молекулаларының амин қышқылы қалдықтарын бар өзара байланысты кездеседі. Осылайша гидрофобты ақуыз молекуласының ішіне «салу» радикалдар, олардың құрғақ аймағын қалыптастыру және гидрофильді топтар жігерлі қолайлы растау молекуласының қалыптастыру әкеледі еріткіш, бағдарланған. Бұл процесс внутримолекулярных облигациялар қалыптастыру жүреді. РНКазы үшін жазылған ақуыз молекуласының үшіншілік құрылымы, гемоглобин, тауық жұмыртқа лизоцим.

Белоктың төрттік құрылымы. ақуыз молекуласының құрылымын бұл түрі бір молекуласының біріктірілген бірнеше суббірліктерден бірлестігінің нәтижесінде орын алады. Әрбір суббірлік а, бастауыш, орта және жоғары құрылымы бар.