Ферментінің белсенді сайты: құрылымы, қасиеттері. ферментінің белсенді сайты ашылған кім? ферментінің белсенді сайты қандай деп аталады?

Біз барлық ферменттердің естідім, бірақ ол бізге әр мұқият бұл заттар орналасқан дәл біледі, және олар неге қажет екіталай. Бұл мақалада мен құрылымын түсінуге көмектеседі ферменттердің функцияларды жалпы алғанда (ферменттер), және, атап айтқанда, олардың белсенді орталықтары.

Тарих зерттеу

1833 жылы француз химигі Anselme PAYEN фермент амилазаның қасиеттері анықтау және сипаттау.

Бірнеше жыл өткен соң, Луи Пастер, ашытқы қатысуымен алкоголь ішіне қант айырбастауды зерделеу, бұл процесс ашытқы құрайды химикаттар байланысты екенін ұсынды.

XIX ғасырдың физиологы Вилли Kyune бірінші «фермент» термині ойлап тапты. Соңында

1897 жылы неміс Эдуард Бюхнере анықталған және zymase сипатталған - этанол реакцияға сахароза катализдейді қайта фермент кешенін. Табиғатта ашытқы үлкен мөлшерде zymase.

ферментінің белсенді сайты ашылды, қашан және кім ол белгілі емес. Бұл жаңалық химигі Нобель сыйлығының лауреаты Edaurdu Бюхнере, американдық биолог Джеймс Самнер және ферменттік катализ зерттеу бойынша жұмыс істеді басқа да танымал ғалымдар есептеледі.

ферменттер туралы жалпы ақпарат

ақуыз сипаттағы заттар, химиялық реакциялардың организмдер катализаторлар тұратын функцияларды жүзеге асыратын - сол ферменттер Естеріңізге сала кетейік. фермент оған тікелей қатысуға емес, бар учаскелерін, реакция ағыны ферменттің белсенді орталығы қамтамасыз етеді.

Мұнда ферменттердің қасиеттері кейбір:

1) тиімділігі. 10 ⁶ рет химиялық реакция жеделдетуге жеткілікті катализатордың аз саны.

2) ерекшелігі. Бір фермент ұяшықтағы кез келген реакция әмбебап катализаторы болып табылады. фермент іс-қимыл ерекшелігін білдірді үшін: әрбір фермент субстрат бірнеше ұқсас реакциялар (реагент жем), бірақ сол табиғатқа өзге де химиялық реагенттер тек бір немесе катализдейді, фермент пайдасыз болуы мүмкін. тиісті субстраттардың және реакция одан әрі жеделдету өзара іс-қимыл ферменттің белсенді орталығы қамтамасыз етеді.

3) тазалау қызметі. ұяшыққа ферментті белсенділік үнемі жоғары төмен түскен өзгереді.

4) ұяшықта белгілі ферменттердің шоғырлануы тұрақты емес және сыртқы жағдайларына байланысты әр түрлі болуы мүмкін. биология Мұндай ферменттер индуцибельной деп аталады.

ферменттер жіктеу

Оның құрылымында ферменттер қарапайым және кешенінің бөлуге болады. Қарапайым заттардың күрделі емес белок тобы болып табылады, амин қышқылы қалдықтарын тек қана тұрады. Кешен коферменттер деп аталатын.

ферментінің түрі бойынша реакциялар бөлінеді катализированная:

1) Oxidoreductases (тотығу-тотықсыздану реакциялар катализдейтін).

атомдарының жекелеген топтарына ауысқан 2) зилтрансферазы ().

3) Lyases (химиялық облигацияларды Джулио).

АТФ энергиясын байланысты реакциялар 4) липаза (қосылу нысаны).

изомерлердің реакциялар interconversion uchuvstvuyut 5) Isomerases ().

6) гидролаз (облигациялармен қорыту арқылы химиялық реакциялар катализдейтін).

құрылымы фермент

Ферментті - аминокислотные қалдықтары негізінен тұрады кешенді үш өлшемді құрылымы. амин қышқылы қалдықтарын байланысты емес белок табиғат компонент - Сондай-ақ протездік тобы бар.

Ферменттер - күрделі жүйелерде біріктірілуі мүмкін, негізінен түйіршікті ақуыздар. басқа ақуыз заттардың сияқты, ферменттер температурасын арттыру арқылы немесе кейбір химиялық заттардың әсерінен денатуратталған отыр. денатурации кезінде жоғары мамандандырылған фермент құрылымы мен ферменттердің белсенді орталығының осылайша қасиеттерін өзгереді. Нәтижесінде, ферменттер белсенділігі күрт төмендейді.

Катализдейді субстрат әдетте ферменттер өзі әлдеқайда аз болып табылады. тек екі - ең жеңіл ферменттер алпыс амин қышқылы қалдықтарын, және оның белсенді орталығы тұрады.

кофактор - ферменттер каталитикалық сайт амин ұсынылған жоқ қышқылдар, және органикалық протездік тобы, немесе (жиі) бейорганикалық шығу бар.

белсенді сайттың тұжырымдамасы

ферментінің ғана шағын бөлігі тікелей химиялық реакция қатысады. ферментінің бұл бөлігі белсенді сайты деп аталатын. ферментінің белсенді сайты - субстрат байланыстырады және реакция катализдейді липидті, бірнеше амин қышқылы қалдықтары немесе протездік топ. белсенді сайттың амин қышқылы қалдықтары кез келген амин қышқылдары тиесілі мүмкін -, полярлық неполярной, зарядталған, хош иісті босатылған ауыртпалықтары.

белсенді ферменттер орталығы (осы липидті, амин қышқылдары және реагенттермен реакцияға қабілетті басқа заттар) - ферментінің ең маңызды бөлігі, бұл заттар жоқ пайдасыз болар еді.

Әдетте, фермент молекуласы бір немесе бірнеше ұқсас реагенттер байланысу, бір ғана белсенді сайты бар. белсенді орталығының амин қышқылы қалдықтары фермент-субстрат кешенін қалыптастыру, сутегі, гидрофобты немесе ковалентті облигацияларын құрылған.

белсенді орталығының құрылымы

ферменттер, қарапайым және кешенінің белсенді сайты қалта немесе ұя болып табылады. ферментінің үшінші реттік құрылымын өзгерту белсенді сайты өзгерте алады, өйткені ферментінің белсенді орталығының Бұл құрылым, геометриялық және электр субстрат сәйкес келуі тиіс.

Binding және каталитикалық орталығы - ферментінің белсенді орталығының бағыттары. Әлбетте, міндетті сайты «тексереді» субстрат үйлесімділік, және онымен байланысты, және каталитикалық орталық реакция тікелей тартылған болып табылады.

субстрат белсенді орталығының Binding

нақты реагент байланысты ферментінің қаншалықты белсенді сайты түсіндіру мақсатында, бірнеше теориялар ұсынылды. Олардың ең танымал - Фишер теориясы, ол «құлып және кілт» теориясы болып табылады. Фишер дұрысы оның физикалық және химиялық қасиеттері әр субстрат қолайлы ферментті бар екенін ұсынды. кез келген өзгерістердің қалыптасуы кейін фермент-субстрат кешені орын жоқ.

Тағы бір американдық ғалым - Даниэль Koshland - ферментінің белсенді сайты ұзақ белгілі бір субстрат сәйкес емес ретінде олардың конформации өзгертуге болады, бұл теория Фишер болжам қосылады.

ферменттік реакциялардың кинетикасы

кинетика ферментінің - ерекшеліктері ферменттік реакция биохимия жеке секторды оқиды. ферменттер және субстраттардың түрлі концентрациясы реакция Бұл, атап айтқанда, ғылым зерттеулер, жасушасындағы температура мен ортаның физикалық және химиялық параметрлеріне байланысты ферменттердің белсенді сайттың қасиеттеріне реакция жылдамдығының тәуелділігі.

Кинетика ферментінің осындай реакция жылдамдығы, белсендіру энергетика, белсендіру тосқауыл, молекулалық қызмет, нақты қызмет және басқа да ұғымдарды жұмыс істейді. Осы ұғымдардың кейбірін қарастырып көрейік.

биологиялық реакция, кейбір энергиясын беруге қажетті реагенттер бар екенін. Бұл энергия белсендіру энергиясы деп аталады.

азайту үшін реагенттер ферментінің қосу белсендіру энергиясын. активтендіру энергиясы тым жоғары, өйткені кейбір заттар, ферменттер қатысуынсыз жауап. реакция тепе ферментінің Сонымен бірге ығысып емес.

реакция жылдамдығы - реакция өнімнің мөлшері пайда немесе уақыт бірлігінде жоғалып кетті.

субстрат концентрациясы өлшемсіз физикалық шама туралы реакция жылдамдығының тәуелділігі сипаттайды - Михаэлис тұрақтысы.

Молекулалық Қызметі - уақыт бірлігінде ферментінің бір молекуласы түрлендіріледі субстрат молекулаларының саны.